Velikost endozomů je regulována p97

Asociovaná s různými buněčnými aktivitami ATPáza p97 funguje na různých substrátech jako spojovač membrán a degradovač endoplazmatického retikula (ERAD). Při fúzi membrán je mu přikládána funkce v analogii k ATPáze NSF (N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein), účinkuje na různých proteinových substrátech v různých buněčných procesech jako spojovač membrán v endoplazmatické degradaci (ERAD). Ve fúzi membrán asi funguje v analogii s příbuznou ATPázou NSF (N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein), která posiluje membránovou fúzi neuspořádaným SNARE -⁠ komplexem pro usnadnění jejich přeměny proteazomem. Zde je identifikována nová funkce p97 v endocytickém pohybu stanovením časného endozomálního antigenu 1 (EEA1) jako nového p97 substrátu. Je ukázáno, že frakce p97 je lokalizována u časné endozomální membrány, kde váže EEA1 via the N-terminal C₂H₂ zinc finger domain. Inhibice p97 buď siRNA, nebo farmaceuticky má za následek zvětšení časných endozomů a s tím spojené změny v přesunech endocytických nákladů. Mechanisticky je ukázáno, že inhibice p97 vyvolá zvýšenou EEA1 self-associaci na endozomální membráně.

Autoři uzavírají, že p 97 může regulovat velikost časných endozomů určováním olimerického stavu EEA1.

P. Barták